dimecres, 28 de setembre de 2016

La contribució de l'IRTA-CReSA en un estudi ha permès resoldre l'estructura d'un prió infecciós

En un estudi publicat el passat dia 8 a la prestigiosa revista científica PLOS Pathogens s'ha aconseguit resoldre finalment l'estructura d'un prió infecciós i l'IRTA-CReSA (Institut de Recerca i Tecnologia Agroalimentàries-Centre de Recerca en Sanitat Animal) ha col·laborat en aquest estudi ajudant a demostrar que el prió que s'ha analitzat era infecciós. Ha estat mitjançant un estudi neuropatològic i immunohistoquímic dels cervells de ratolins inoculats amb la mateixa proteïna purificada que es va utilitzar per determinar l'estructura. Aquests experiments s'han dut a terme al laboratori PRIOCAT que es troba al campus de la Universitat Autònoma de Barcelona, dins de la unitat de biocontenció de nivell 3 de l'IRTA-CReSA, la qual compta amb les condicions de bioseguretat necessàries per a poder treballar amb aquests agents patògens.

Reconstrucció 3D d'una fibril·la priònica / CRESA
Les dades obtingudes a l'estudi contradiuen molts dels models teòrics sobre l'estructura dels prions que s'havien proposat fins ara i permetran la formulació dels mecanismes moleculars que hi ha darrera de la replicació del prions de mamífers amb malalties espongiformes transmissibles. Els prions són agents infecciosos poc convencionals causants de malalties tant a humans com a animals, com el Creutzfeldt-Jakob o l'encefalopatia espongiforme bovina, aquesta última coneguda popularment com la malaltia de les vaques boges. A diferència dels virus o dels bacteris, els prions no tenen genoma que permeti estudiar-los ja que estan formats únicament de proteïna. Per entendre el seu comportament i perquè causen aquestes malalties la clau es troba en l'estructura, la forma amb que es pleguen aquestes proteïnes.

+info:

Cap comentari:

Publica un comentari a l'entrada